TEMA: PROTEÍNAS

La palabra proteína se deriva del término griego proteios, que significa “que tiene el primer lugar”. Este significado refiere la gran importancia de las diversas funciones biológicas que desempeñan las proteínas en los seres vivos.

En su estructura existen átomos de C, H, O y N, así como pequeñas cantidades de azufre. Son un tipo de polímero natural constituido por la unión de cientos o miles de aminoácidos.

Las proteínas son moléculas muy grandes o macromoléculas, compuestas de aminoácidos unidos entre sí, mediante enlaces peptídicos. Las proteínas se forman a partir de la combinación de 20 aminoácidos distintos, que están en ellas con un orden y proporción definidos genéticamente para cada proteína; es decir, la estructura proteica la establece la información genética. Esta información proviene del adn, pasa al arn mensajero y se utiliza para elaborar una proteína específica.

Aminoácidos

El nombre aminoácido se debe a que estas moléculas poseen el grupo amino y el grupo carboxilo que es ácido. Los aminoácidos tienen una estructura característica consistente en un átomo de carbono alfa central unido a cuatro grupos químicos diferentes: un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidrógeno (H) y un grupo variable denominado cadena lateral o grupo R. Esta estructura básica es idéntica en todos los aminoácidos.

El grupo R es la parte que difiere entre un aminoácido y otro. En el aminoácido más simple, la glicina, el grupo R es un átomo de hidrógeno, en el aminoácido alanina el grupo R es el metil, en el aminoácido valina el grupo R es el isopropil, etc. La estructura del grupo R determina las propiedades específicas de cada uno de los 20 aminoácidos en las proteínas.

La unión de dos aminoácidos recibe el nombre de dipéptido. Cuando se unen más aminoácidos por este mismo proceso y se forma una cadena de aminoácidos, esta se denomina polipéptido. La longitud de un polipéptido varía desde unos pocos aminoácidos hasta mil o más. El término proteína se aplica a los polipéptidos, generalmente mayores a 50 aminoácidos, capaces de adoptar una estructura tridimensional específica. El tamaño de las proteínas es muy variable, entre 50 y 2.500 aminoácidos, aunque la mayoría tienen entre 300 y 500. Existen proteínas monoméricas, formadas por una sola cadena y proteínas oligoméricas constituidas por varias cadenas.

En los animales, algunos de los 20 aminoácidos no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente como para cubrir las necesidades, motivo por el cual deben suministrarse a través de la dieta. Estos aminoácidos se conocen como aminoácidos esenciales. Los animales difieren en sus capacidades de biosíntesis; un aminoácido que es esencial para una especie puede no serlo para otra. Los aminoácidos esenciales para el ser humano son isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina e histidina. En los niños, se añade a la lista arginina, ya que no pueden sintetizarla en cantidad suficiente como para mantener el crecimiento.

Estructura de las proteínas

De acuerdo a su estructura, las proteínas se clasifican en cuatro niveles básicos: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína es la secuencia o acomodo de los aminoácidos, los cuales forman cadenas polipeptídicas. Esta clase de estructura la possen todas las proteínas. Indica las uniones covalentes que hay entre átomos, grupos de átomos y residuos de aminoácidos   presentes en la proteínas ademas de indicar el numero y secuencia de aminoácidos y la presencia de puentes disulfuro que estabiliza la estructura tridimensional de la proteína.

Estructura secundaria

La estructura secundaria es el enrollamiento o plegamiento regular del polipéptido producido por los enlaces de hidrógeno. Existen dos tipos de estructura secundaria, la hélice alfa y la hoja o lámina plegada beta. Ambos diseños se obtienen con enlaces de hidrógenos espaciados regularmente. Cada enlace de hidrógeno se forma entre un oxígeno del grupo carboxilo de un aminoácido y un hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido. Una hélice alfa es una región en la que la cadena polipeptídica forma un enrollamiento en espiral. La hélice alfa es la unidad estructural básica de algunas proteínas fibrosas, como las de la lana, el pelo, la piel y las uñas.

Estructura terciaria

El término estructura terciaria se refiere a la conformación tridimensional completa de un polipéptido. La mayoría de las estructuras terciarias son globulares o fibrosas. Muchas proteínas con una estructura terciaria globular poseen tanto regiones helicoidales como de hoja plegada. En cambio, las proteínas fibrosas, por ejemplo las proteínas del pelo, son casi enteramente helicoidales. La estructura terciaria es, por lo general, el resultado de interacciones entre los grupos R del polipéptido. Las proteínas globulares son moléculas más o menos esféricas, compactas y casi todas corresponden al grupo de las enzimas.

Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria de una proteína se refiere al ensamble de dos o más cadenas polipeptídicas o subunidades separadas, que se unen por medio de interacciones de enlace entre ellas. La estructura cuaternaria es la estructura tridimensional resultante. Muchas otras proteínas poseen subunidades que son diferentes entre sí. Por ejemplo, la hemoglobina, tiene cuatro subunidades de dos tipos diferentes.

Clasificación de las proteínas.

Existen diversos criterios para clasificar a las proteínas uno de los cuales es el de su forma o composición química, como se observa en el siguientes esquema.

Las holoproteínas o proteínas simples son aquellas que solo contiene aminoácidos en su estructura.

Las proteínas conjugadas contienen en su estructura un grupo prostético, es decir un grupo no proteico; estos pueden ser: un azúcar, un ácido nucleico, un lípido, un metal, etc. La gran mayoría de las proteínas conjugadas son globulares (las de tipo fibroso son muy raras.

Lipoproteinas: Proteínas combinadas con un lípido (colesterol y trigliceridos)

Metaloproteínas: Proteínas combinadas con un ión metálico como cofactor (comúnmente es cobre).

Nucleoproteína: Proteínas unidas a un ácido nucleico. por ejemplo las histonas que forman la cromatina.

Glicoproteínas:  (especialmente oligosacáridos).

Fosfoproteína: Proteínas unidas a un grupo fosfato distinto al de un ácido nucleico o al de un fosfolípido ácido.

Cromoproteína: Proteínas combinadas con pigmentos. por ejemplo la rodopsina que se encuentra en los bastones de los ojos.

Clasificación de las proteínas de acuerdo con su función

Existen siete clases principales de proteínas, las cuales realizan una gran variedad de funciones celulares estas se representan en el siguiente esquema:

Proteínas estructurales

Fortalecen y protegen células y tejidos. Dentro de este grupo destacan el colágeno de la piel, el cartílago y el hueso. Otro tipo de proteína estructural lo constituye la queratina que es el componente principal de los cabellos, las uñas, los cuernos, las plumas y las pezuñas. La queratina también forma parte de la lana de los borregos. La seda de las arañas está constituida por una proteína estructural llamada fibroína.

Proteínas contráctiles

Participan en los movimientos celulares, por ejemplo, la actina y la miosina son responsables de la contracción muscular. Otra proteína es la dineína que forma parte de los cilios y flagelos de diversos organismos unicelulares.

Proteínas de defensa o protectoras

Son los anticuerpos producidos por el sistema inmunológico, los cuales luchan contra las infecciones y son transportados en la sangre.

Proteínas reguladoras

Algunas son hormonas proteínicas sintetizadas en diversas glándulas; por ejemplo, la insulina, responsable del metabolismo de la glucosa en el cuerpo humano. Otras proteínas reguladoras controlan la expresión de genes específicos.

Proteínas de transporte

Como su nombre lo indica transportan sustancias específicas; por ejemplo, la hemoglobina, proteína contenida en el interior de los glóbulos rojos, responsable de la captación de oxígeno en los pulmones y de su transporte al resto del organismo. También mueven sustancias específicas, como, iones, glucosa y aminoácidos a través de las membranas celulares.

Proteínas de almacenamiento o de reserva

Almacenan nutrientes; especialmente abundantes en óvulos y semillas. Por ejemplo, la albúmina, sustancia principal en la clara del huevo, la cual es una fuente de aminoácidos para los embriones en desarrollo. La ceína es una proteína de reserva en los granos de maíz.

Enzimas

Las enzimas son proteínas sintetizadas por las células que actúan como catalizadores biológicos. Un catalizador es una sustancia que acelera el ritmo de una reacción química. Por lo tanto las enzimas aceleran las reacciones químicas que ocurren en las células. Las enzimas al acelerar las reacciones químicas permiten que éstas se lleven a cabo a una velocidad compatible con las necesidades celulares. Las enzimas son muy específicas, es decir, todas las reacciones químicas suelen tener una enzima específica que las cataliza.